Biokatalitička redukcija acetaldehida

završni rad

• Naslov (engleski): Biocatalytical reduction of acetaldehyde
• Autor: Ivana Bukarica
• Mentor: Ana Vrsalović Presečki (mentor)
• Član povjerenstva: Ana Vrsalović Presečki (predsjednik povjerenstva)
• Član povjerenstva: Vanja Kosar (član povjerenstva)
• Član povjerenstva: Dajana Kučić Grgić (član povjerenstva)
• Ustanova koja je dodijelila akademski / stručni stupanj: Sveučilište u Zagrebu; Fakultet kemijskog inženjerstva i tehnologije; Zagreb
• Datum i država obrane: 2018-09-19, Hrvatska
• Znanstveno / umjetničko područje, polje i grana: TEHNIČKE ZNANOSTI; Kemijsko inženjerstvo; Reakcijsko inženjerstvo

Sažetak

U ovom radu ispitivana je kinetika reakcije redukcije acetaldehida uz biokatalizator ketoreduktazu koja za svoju aktivnost zahtijeva uporabu koenzima nikotinamid-adenin dinukleotid fosfata. Kinetika je mjerena metodom početnih brzina variranjem koncentracija supstrata (acetaldehida) i koenzima (NADPH) te su procijenjeni kinetički parametri Michaelis-Menteničine kinetike. Ispitivan je i utjecaj produkata na brzinu reakcije, te aktivnost enzima u povratnoj reakciji oksidacije etanola. Mjerenja su pokazala da produkt NADP+ inhibira reakciju, te da enzim ne pokazuje aktivnost u reakciji oksidacije etanola. Također je izmjerena stabilnost biokatalizatora pri različitim koncentracijama acetaldehida, te se pokazalo da povećanje koncentracije acetaldehida ima negativan utjecaj na stabilnost enzima. Na osnovu kinetičkih mjerenja i mjerenja stabilnosti biokatalizatora postavljen je matematički model redukcije acetaldehida u kotlastom reaktoru, te su napravljene simulacije procesa.

Sažetak (engleski)

In this paper the kinetics of acetaldehyde reduction catalysed by an ketoreductase was investigated. For its activity, ketoreductase demands the use of coenzyme nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate. The kinetics was measured by determining the initial reaction rate by changing the concentrations of substrate (acetaldehyde) and coenzyme (NADPH). These data were used for the estimation of the kinetic parameters of Michaelis-Menten equation. The influence of products on the reaction rate, and the activity of enzyme in the reverse reaction, oxidation of ethanol, was also examined. Measurements have shown that the product NADP+ inhibits the reaction, and that the enzyme doesn't show activity in the reaction of ethanol oxidation. Stability of enzyme was measured in the presence of different concentrations of acetaldehyde, and it was shown that increase of acetaldehyde concentration have negative effect on the stability of the enzyme. Based on experimental data and the enzyme stability measurements, mathematical model was set for the reaction of reduction of acetaldehyde in the batch reactor, and simulations of the process have been done.

• Ključne riječi: matematičko modeliranje; oksidoreduktaze; kinetika enzima; kotlasti reaktor
• Ključne riječi (engleski): matematical modelling; oxidoreductase; enzyme kinetics; batch reactor
• Jezik: hrvatski
• URN:NBN: urn:nbn:hr:149:288656
• Projekt: Šifra: 635595; Naziv: Sustainable industrial processes based on a C-C bond-forming enzyme platform; Kratica: CARBAZYMES; Voditelj: Zvjezdana Findrik Blažević; Pravna nadležnost: eu; Financijer: EC; Linija financiranja: H2020
• Studijski program: Naziv: Ekoinženjerstvo; Vrsta studija: sveučilišni; Stupanj studija: preddiplomski; Akademski / stručni naziv: sveučilišni/a prvostupnik/ prvostupnica (baccalaureus/baccalaurea) inženjer/inženjerka ekoinženjerstva (univ. bacc. ing. oecoing.)
• Vrsta resursa: Tekst
• Način izrade datoteke: Izvorno digitalna
• Prava pristupa: Otvoreni pristup
• Datum i vrijeme pohrane: 2022-05-20 13:06:27